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鲎素Tachyplesin Ⅰ在大肠杆菌中的重组表达及其抑菌活性

王若诚 辛瑜 张梁

王若诚, 辛瑜, 张梁. 鲎素Tachyplesin Ⅰ在大肠杆菌中的重组表达及其抑菌活性[J]. 食品工业科技, 2020, 41(19): 94-98. doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2020.19.015
引用本文: 王若诚, 辛瑜, 张梁. 鲎素Tachyplesin Ⅰ在大肠杆菌中的重组表达及其抑菌活性[J]. 食品工业科技, 2020, 41(19): 94-98. doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2020.19.015
WANG Ruo-cheng, XIN Yu, ZHANG Liang. Recombinant Expression of Tachyplesin Ⅰ in E.coli and Its Antibacterial Activity[J]. Science and Technology of Food Industry, 2020, 41(19): 94-98. doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2020.19.015
Citation: WANG Ruo-cheng, XIN Yu, ZHANG Liang. Recombinant Expression of Tachyplesin Ⅰ in E.coli and Its Antibacterial Activity[J]. Science and Technology of Food Industry, 2020, 41(19): 94-98. doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2020.19.015

鲎素Tachyplesin Ⅰ在大肠杆菌中的重组表达及其抑菌活性

doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2020.19.015
基金项目: 

江苏省渔业科技项目(Y2018-26)。

详细信息
    作者简介:

    王若诚(1995-),男,硕士,研究方向:发酵工学,E-mail:davidw95@163.com。

    通讯作者:

    张梁(1978-),男,博士,教授,研究方向:工业微生物改造与应用,E-mail:zhangl@jiangnan.edu.cn。

  • 中图分类号: TS201.3

Recombinant Expression of Tachyplesin Ⅰ in E.coli and Its Antibacterial Activity

  • 摘要: 为了高效制备抗菌肽,本文将鲎素抗菌肽目的基因Tachyplesin-1(TP1)在大肠杆菌BL21中进行表达。首先构建表达质粒pET32a-TP1并转化大肠杆菌BL21(DE3),在IPTG诱导下进行目的融合蛋白表达,并利用His标签与镍柱亲和层析对融合蛋白进行纯化。纯化后的融合蛋白经羟胺裂解液切割和质谱分析后,获得单一的TP1重组蛋白,最后对其抑菌活性进行表征。结果表明,重组菌在37℃经IPTG诱导后,融合蛋白表达成功,TrxA-TP1融合蛋白的分子量在20 kDa左右。经羟胺裂解得到的重组蛋白TP1对于金黄色葡萄球菌(Staphylococcus aureus)与枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)均具有良好抑菌活性,最小抑菌浓度分别为6和10 mg/L。本研究为鲎素抗菌肽TP1的开发应用和大量生产奠定了基础。
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出版历程
  • 收稿日期:  2020-03-02

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